“La araña, dependiendo de la especie, va sintetizando estas proteínas en las glándulas llamadas hileras y al salir al aire se van estructurando a su configuración final. Luego le agrega feromonas, colorantes, antibióticos, etc. para crear una diversidad impresionante de sedas, algunas prácticamente invisibles, hasta otras que reflejan la luz y le dan tonalidades muy vistosas que atraen a los incautos y curiosos o que “huelen” y atraen a otros animales que le sirven de alimento o a los machos para la reproducción.”

 

Horacio Cano Camacho

El viernes fue día de aseo general en casa y mientras barría, me encontré con una tela de araña. Estaba detrás de un sillón y la verdad era muy desordenada. He visto otras en casa, en particular en el jardín, con diseños espectaculares. De mis clases de zoología recuerdo que las “viudas negras” hacen esas sedas medio malhechas y ni modo, la retiré, por el lugar en que estaba y la forma me dio miedo…

Pero la curiosidad prendió en mi: ¿cuántos tipos hay? Recuerdo que la seda está fabricada de fibroína, la misma proteína que forma la seda que usamos para hacer ropa, pero a diferencia del gusano de seda (Bombyx mori), que solo fabrica un tipo, las arañas pueden crear varias “texturas” que sirven para diversos propósitos. Algunas son más elásticas y resistentes a la tensión, otras más pegajosas, y por supuesto que forman estructuras muy diversas, desde hojas, hasta “cuerdas”, conos, sacos, incluso hay arañas que usan la seda para impulsarse, cual resortera y caerle a la presa.

El asunto es que el material que forma estas estructuras maravillosas, es una proteína. Brevemente describiré que son estas. De entrada una proteína es una macromolécula orgánica, es decir, está hecha de carbono y se fabrica por procesos orgánicos, es decir químicos, en los seres vivos. Esta macromolécula es un polímero, esto es, está formada por unidades repetitivas más pequeñas, los aminoácidos (aa).

Si bien se conocen muchos aa, son de veinte tipos distintos los que se encuentran en las proteínas. Un aa es un átomo de carbono unido a diferentes grupos en su cuatro enlaces: un grupo ácido (COO–), un grupo amino (NH3+), un hidrógeno (H) y el llamado grupo R, que es diferente en cada tipo de aa. Los hay cargados eléctricamente, otros son neutros, los hay que tienen afinidad por el agua o por el contrario, la repelen, un R muy pequeño o por el contrario, uno muy grande. En fin, este grupo R le da a los aminoácidos sus propiedades eléctricas y a las proteínas sus características, incluyendo la manera en que se doblan. Una proteína es lo que su secuencia de aa le permite.

Cada grupo COO–  de un aa se une al siguiente aa por su NH3+ en un tipo de enlace químico llamado “peptídico”. Una proteína puede tener desde unos 51 aa como la insulina, hasta miles, como la apolipoproteína B (que trasporta colesterol en la sangre) que tiene más de 4,500 aa. Hay proteínas con una sola cadena, mientras otras tienen más de una que pueden ser iguales o diferentes y a cada cadena independiente se le llama subunidad. La hemoglobina, por ejemplo, tienen cuatro subunidades, dos alfa y dos beta, pero hay proteínas que tienen decenas y todas muy diferentes en un ejemplo de construcción modular.

Las cadenas de aminoácidos se arreglan sobre si mismas formando dos estructuras básicas. Una hélice, como sacacorchos, llamada hélice alfa. Allí, los aa giran sobre la cadena por simple repulsión electrostática y cada tres aminoácidos se forma un puente de H+ manteniendo estable la hélice. Otras proteínas forman estos puentes con aa que están más lejos, doblando la cadena varias veces y formando una especie de sábana u hoja (llamada hoja beta). Luego, estas cadenas se doblan sobre sí mismas en el medio acuoso de la célula por que hay grupos R afines al agua que quedarán hacia el exterior, mientras que los hidrófobos, repelerán el agua y quedarán hacia el interior. Esto forma una estructura tridimensional muy compacta y funcional. Una proteína suele tener regiones alfa combinadas con beta y zonas amorfas. Pero hay proteínas con un tipo de estructura único (hélice u hojas).

Vamos a regresar a la seda de araña. La fibroína es una proteína formada básicamente por  hojas beta. Es decir, las cadenas de aminoácidos están dispuestas como si acomodáramos un hilo formando lazos continuos y cada lazo se une a los otros mediante puentes de hidrógeno que mantienen estable la forma. Piense en una hoja de papel que dobló regularmente en tiras y luego las sobrepuso, una tras otra hasta formar una especie de acordeón. Luego otra proteína, llamada sericina envuelve varias de estas estructuras y las empaca. Resultando en un material muy resistente a la tensión.

La araña, dependiendo de la especie, va sintetizando estas proteínas en las glándulas llamadas hileras y al salir al aire se van estructurando a su configuración final. Luego le agrega feromonas, colorantes, antibióticos, etc. para crear una diversidad impresionante de sedas, algunas prácticamente invisibles, hasta otras que reflejan la luz y le dan tonalidades muy vistosas que atraen a los incautos y curiosos o que “huelen” y atraen a otros animales que le sirven de alimento o a los machos para la reproducción.

La fibroína es interesante, además, porque su propiedades le confieren posibles aplicaciones industriales, médicas, de nuevos materiales, etc. Para comenzar diremos que los científicos no andan “ordeñando” arañas. En realidad, el gen de la proteína ha sido expresado en bacterias que la producen y excretan al medio, de donde se recupera para múltiples estudios.

En el campo médico ha demostrado ser un biomaterial con gran potencial por sus características de biocompatibilidad y su amplia posibilidad de modificación estructural, lo que  permite ser usada como “andamio” en heridas, favoreciendo procesos de crecimiento, diferenciación celular y la regeneración del tejido afectado (ojo, no les aconsejo que se pongan telas de araña en las heridas porque estás contienen muchos compuestos que pueden ser muy tóxicos o infectar la herida, aquí estoy hablando de materiales de alta pureza y en condiciones de laboratorio).

También se está estudiando como un material innovador en la nanotecnología por su estabilidad y resistencia que pueden usarse para fabricar calzado, ropa especial y una serie de fibras que requieren amplia resistencia. De manera que la próxima vez que vea una araña tejer su tela, maravíllese de este portento y en realidad de la química de la vida, y dese cuenta que puede aprender bioquímica con elementos que hay en todas las casas, lo importante es que tenga curiosidad…

Originario de un pueblo del Bajío michoacano, toda mi formación profesional, desde la primaria hasta el doctorado la he realizado gracias a la educación pública. No hice kínder, por que en mi pueblo no existía. Ahora soy Profesor-Investigador de la Universidad Michoacana desde hace mucho, en el área de biotecnología y biología molecular… Además de esa labor, por la que me pagan, me interesa mucho la divulgación de la ciencia o como algunos le dicen, la comunicación pública de la ciencia. Soy el jefe del Departamento de Comunicación de la Ciencia en la misma universidad y editor de la revista Saber Más y dedico buena parte de mi tiempo a ese esfuerzo.